胃蛋白酶 | 合法醫療器材資訊網
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胃蛋白酶(英語:pepsin)是一種消化性蛋白酶,由胃部中的胃黏膜主細胞(gastric chief cell)所分泌,功能是將食物中的蛋白質分解為小的肽片段。胃蛋白酶的前體被稱為胃蛋白酶原。
1836年,泰奧多爾·施旺(Theodor Schwann)在對消化過程進行的研究中,發現了一種能夠參與消化作用的物質,並將其命名為胃蛋白酶。[2]胃蛋白酶也是第一個從動物身上獲得的酶。
前體與活化過程[編輯]胃蛋白酶先是表達為酶原,即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無活性的前體,其一級結構比胃蛋白酶多出了44個胺基酸。
在胃中,胃黏膜主細胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到胃酸(由胃壁細胞所釋放)中的鹽酸後被激活。當胃對食物進行消化時,在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經作用下,啟動胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。在鹽酸所創造的酸性環境中,胃蛋白酶原發生去摺疊,使得其可以以自催化方式對自身進行剪切,從而生成具有活性的胃蛋白酶。隨後,生成的胃蛋白酶繼續對胃蛋白酶原進行剪切,將44個胺基酸殘基切去,產生更多的胃蛋白酶。
這種在沒有食物消化時保持酶原形式的機制,避免了過量的胃蛋白酶對胃壁自身進行消化,是一種保護機制。
某一肽鍵氨基端數第三個胺基酸為鹼性胺基酸(如賴氨酸、精氨酸和組氨酸)或者該肽鍵的氨基端為精氨酸時,則不能有效地對此肽鍵進行剪切。[3]這種剪切特異性在pH值為1.3時表現得更不明顯:只傾向於剪切氨基端為苯丙氨酸或亮氨酸的肽鍵。[3]
胃蛋白酶在酸性環境中具有較高活性,其最適pH值約為3。在中性或鹼性pH值的溶液中,胃蛋白酶會發生解鏈而喪失活性。
胃蛋白酶的活性能夠被pepstatin所抑制。
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