乳酸脫氫酶 | 合法醫療器材資訊網

LDH催化丙酮酸與乳酸之間還原與氧化反應，在鹼性條件下促進lacticacid...血清乳酸脫氫酶正常範圍是100~300U/L，當出現乳酸脫氫酶偏低時，常見原因如下。

基本信息

英文名稱: LDH(lactate dehydrogenase)

序列信息:1 gsgcnldsar frylmg

長度:16 aa{物種來源:Homo sapiens (human)}

正常範圍:血清135.0~215.0U/L;

腦脊液含量為血清的1/10。

乳酸脫氫酶A

簡介

乳酸脫氫酶(LDH)分子量為130~140KDa，由兩種亞單位組成:H(表示heart)和M(表示muscle)。它們按不同的形式排列組合形成含4個亞基的5種同工酶，即:LDH1(H4)、LDH2(H3M1)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)、LDH5(M4)。

LDH催化丙酮酸與乳酸之間還原與氧化反應，在鹼性條件下促進lactic acid向pyruvic acid方向的反應，而在中性條件下促進pyruvic acid向lactic acid的轉化(為逆反應)。LDH是參與糖無氧酵解和糖異生的重要酶。

由于LDH幾乎存在于所有體細胞中，而且在人體組織中的活性普遍很高，所以血清中LDH的增高對任何單一組織或器官都是非特異的。在AMI時升高遲、達峰晚，故對早期診斷價值不大。由于半壽期長(10~163小時)，多用于回顧性診斷，如對入院較晚的AMI病人、亞急性MI的診斷和病情監測。

LDH在組織中的分布特點是心、腎以LDH1為主，LDH2次之;肺以LDH3.LDH4為主;骨骼肌以LDH5為主;肝以LDH5為主，LDH4次之。血清中LDH含量的順序是LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5.

正常參考值

人組織中的乳酸脫氫酶(LDH)用電泳法[1]可以分離出5種同工酶[2]區帶，根

乳酸脫氫酶

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